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    Insights into small heat shock protein and substrate structure during chaperone action derived from hydrogen/deuterium exchange and mass spectrometry.
    Cheng, G ; Basha, E ; et al.
    In: The Journal of biological chemistry, Jg. 283 (2008-09-26), Heft 39, S. 26634-42
    Online academicJournal
    Zugriff:
    Full Text Finder (Volltext)
    Wie komme ich dran?
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    Changing the nature of the initial chaperonin capture complex influences the substrate folding efficiency.
    Voziyan, PA ; Tieman, BC ; et al.
    In: The Journal of biological chemistry, Jg. 273 (1998-09-25), Heft 39, S. 25073-8
    Online academicJournal
    Zugriff:
    Full Text Finder (Volltext)
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    The small heat-shock protein IbpB from Escherichia coli stabilizes stress-denatured proteins for subsequent refolding by a multichaperone network.
    Veinger, L ; Diamant, S ; et al.
    In: The Journal of biological chemistry, Jg. 273 (1998-05-01), Heft 18, S. 11032-7
    Online academicJournal
    Zugriff:
    Full Text Finder (Volltext)
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    The Small Heat-shock Protein IbpB from Escherichia coli Stabilizes Stress-denatured Proteins for Subsequent Refolding by a Multichaperone Network
    Goloubinoff, Pierre ; Buchner, Johannes ; et al.
    In: Journal of Biological Chemistry, Jg. 273 (1998-05-01), S. 11032-11037
    Online unknown
    Zugriff:
    View record in OpenAIRE (Volltext)
    Wie komme ich dran?
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    The noncanonical small heat shock protein HSP-17 from Caenorhabditis elegans is a selective protein aggregase
    Rosas-Brugada, Irving U. ; Bergemann, Linda ; et al.
    In: Journal of Biological Chemistry, Jg. 295 (2020-03-01), S. 3064-3079
    Online unknown
    Zugriff:
    View record in OpenAIRE (Volltext)
    Wie komme ich dran?
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md 768 - 992
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