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    Tau K321/K353 pseudoacetylation within KXGS motifs regulates tau-microtubule interactions and inhibits aggregation.
    Xia, Y ; Bell, BM ; et al.
    In: Scientific reports, Jg. 11 (2021-08-23), Heft 1, S. 17069
    Online academicJournal
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    Acetylation of the KXGS motifs in tau is a critical determinant in modulation of tau aggregation and clearance.
    Cook, C ; Carlomagno, Y ; et al.
    In: Human molecular genetics, Jg. 23 (2014), Heft 1, S. 104-16
    Online academicJournal
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    HSP induction mediates selective clearance of tau phosphorylated at proline-directed Ser/Thr sites but not KXGS (MARK) sites.
    Dickey, CA ; Dunmore, J ; et al.
    In: FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, Jg. 20 (2006-04-01), Heft 6, S. 753-5
    Online academicJournal
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    Full Text Finder (Volltext)
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    Tau K321/K353 pseudoacetylation within KXGS motifs regulates tau–microtubule interactions and inhibits aggregation
    Giasson, Benoit I. ; Bell, Brach M. ; et al.
    In: Scientific Reports, Jg. 11 (2021-08-01), Heft 1, S. 1-9
    Online unknown
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    Acetylation of the KXGS motifs in tau is a critical determinant in modulation of tau aggregation and clearance
    DeTure, Michael ; Davis, Mary D. ; et al.
    In: Human Molecular Genetics, Jg. 23 (2013-08-01), Heft 1, S. 104-116
    Online unknown
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    HSP induction mediates selective clearance of tau phosphorylated at proline-directed Ser/Thr sites but not KXGS (MARK) sites
    Dickey, Chad A. ; Petrucelli, Leonard ; et al.
    In: FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, Jg. 20 (2006-02-09), Heft 6
    Online unknown
    Zugriff:
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    Microtubule‐affinity regulating kinase family members distinctively affect tau phosphorylation and promote its toxicity in a Drosophila model.
    Sultanakhmetov, Grigorii ; Kato, Iori ; et al.
    In: Genes to Cells, Jg. 29 (2024-04-01), Heft 4, S. 337-346
    Online academicJournal
    Zugriff:
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    Sequence-Dependent Conformational Properties of PGGG Motif in Tau Repeats: Insights from Molecular Dynamics Simulations of Narrow Pick Filament.
    Sahayaraj, AE ; Viswanathan, R ; et al.
    In: ACS chemical neuroscience, Jg. 14 (2023-01-04), Heft 1, S. 136-147
    academicJournal
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    Antisense Oligonucleotide-Mediated Reduction of HDAC6 Does Not Reduce Tau Pathology in P301S Tau Transgenic Mice.
    Valencia, Antonio ; Bieber, Veronica L. Reinhart ; et al.
    In: Frontiers in Neurology, Jg. 12 (2021-06-28), S. 1-13
    Online academicJournal
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    Quantitative Analysis of the Brain Ubiquitylome in Alzheimer's Disease.
    Abreha, MH ; Dammer, EB ; et al.
    In: Proteomics, Jg. 18 (2018-10-01), Heft 20, S. e1800108
    Online academicJournal
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    Inhibition of Microtubule Affinity Regulating Kinase 4 by Metformin: Exploring the Neuroprotective Potential of Antidiabetic Drug through Spectroscopic and Computational Approaches.
    Ashraf, Ghulam Md. ; DasGupta, Debarati ; et al.
    In: Molecules, Jg. 27 (2022-07-15), Heft 14, S. N.PAG- (12S.)
    Online academicJournal
    Zugriff:
    Volltext (PDF)
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    Stages and conformations of the Tau repeat domain during aggregation and its effect on neuronal toxicity.
    Kumar, S ; Tepper, K ; et al.
    In: The Journal of biological chemistry, Jg. 289 (2014-07-18), Heft 29, S. 20318-32
    Online academicJournal
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    Phosphorylation of human Tau protein by microtubule affinity-regulating kinase 2.
    Schwalbe, M ; Biernat, J ; et al.
    In: Biochemistry, Jg. 52 (2013-12-17), Heft 50, S. 9068-79
    academicJournal
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    Amyloid-β oligomers induce synaptic damage via Tau-dependent microtubule severing by TTLL6 and spastin.
    Zempel, H ; Luedtke, J ; et al.
    In: The EMBO journal, Jg. 32 (2013-11-13), Heft 22, S. 2920-37
    Online academicJournal
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  15. Detailansicht für Treffer 15 öffnen
    The KLDpT activation loop motif is critical for MARK kinase activity.
    Sonntag, Tim ; Moresco, James J. ; et al.
    In: PLoS ONE, Jg. 14 (2019-12-03), Heft 12, S. 1-22
    Online academicJournal
    Zugriff:
    Volltext (PDF)
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    The CAMKK2-AMPK kinase pathway mediates the synaptotoxic effects of Aβ oligomers through Tau phosphorylation.
    Mairet-Coello, G ; Courchet, J ; et al.
    In: Neuron, Jg. 78 (2013-04-10), Heft 1, S. 94-108
    Online academicJournal
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    Phosphorylation of microtubule-associated protein tau by AMPK-related kinases.
    Yoshida, H ; Goedert, M
    In: Journal of neurochemistry, Jg. 120 (2012), Heft 1, S. 165-76
    Online academicJournal
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    The potential for beta-structure in the repeat domain of tau protein determines aggregation, synaptic decay, neuronal loss, and coassembly with endogenous Tau in inducible mouse models of tauopathy.
    Mocanu, MM ; Nissen, A ; et al.
    In: The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience, Jg. 28 (2008-01-16), Heft 3, S. 737-48
    Online academicJournal
    Zugriff:
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    Phosphorylation of human microtubule-associated protein tau by protein kinases of the AGC subfamily.
    Virdee, K ; Yoshida, H ; et al.
    In: FEBS letters, Jg. 581 (2007-06-12), Heft 14, S. 2657-62
    Online academicJournal
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    Inducible expression of Tau repeat domain in cell models of tauopathy: aggregation is toxic to cells but can be reversed by inhibitor drugs.
    Khlistunova, I ; Biernat, J ; et al.
    In: The Journal of biological chemistry, Jg. 281 (2006-01-13), Heft 2, S. 1205-14
    Online academicJournal
    Zugriff:
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