Study of Kinetic and Binding Properties of NADP-malate Dehydrogenase (MDH a) from Spinach Chloroplasts

Ferté, Nathalie ; Buc, Jean ; et al.

In: Advances in Photosynthesis Research ISBN: 9789024729449; (1984)

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We have obtained homogeneous the four isoenzymes of NADP-MDH. One of them, MDH A, has been studied with details. We present here the results of a steady state kinetic study including effects of the products. For checking the proposed reactional mechanism, we have performed an equilibrium binding study with substrates and products. NADP-MDH is an enzyme which plays a role in the regulation of the export of reducing power from stroma chloroplast to cytosol (N. Ferte et al., 1982).

Titel:	Study of Kinetic and Binding Properties of NADP-malate Dehydrogenase (MDH a) from Spinach Chloroplasts
Autor/in / Beteiligte Person:	Ferté, Nathalie ; Buc, Jean ; Meunier, Jean-Claude
Link:	View record in OpenAIRE (Volltext) https://doi.org/10.1007/978-94-017-4973-2_112
Quelle:	Advances in Photosynthesis Research ISBN: 9789024729449; (1984)
Veröffentlichung:	Springer Netherlands, 1984
Medientyp:	unknown
ISBN:	978-90-247-2944-9 (print)
DOI:	10.1007/978-94-017-4973-2_112
Schlagwort:	Chloroplast chemistry.chemical_classification Cytosol Enzyme biology chemistry Stroma Biochemistry Fructose 1,6-bisphosphatase biology.protein NADPH binding Steady state (chemistry) Isozyme
Sonstiges:	Nachgewiesen in: OpenAIRE Rights: CLOSED

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