Structural and functional similarities between HIV-1 reverse transcriptase and theEscherichia coliRNA polymerase β′ subunit

Stern, Beate ; Blichenberg, Arne ; et al.

In: FEBS Letters, Jg. 484 (2000-10-24), S. 43-47

Online unknown

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Four monoclonal antibodies (MAbs) recognizing HIV-1 reverse transcriptase (RT) were shown here to cross-react with the beta' subunit of Escherichia coli RNA polymerase (RNAP). The anti-RT MAbs bind to a peptide comprising residues 294-305 of the RT amino acid sequence. Computer analyses revealed sequence similarity between this peptide and two regions of the RNAP beta' subunit. MAb-binding studies using RT mutants suggested that the epitope is located to amino acids 652-663 of the beta' sequence. One of the MAbs which inhibited the polymerase activity of RT also mediated a dose dependent inhibition of the RNAP activity.

Titel:	Structural and functional similarities between HIV-1 reverse transcriptase and theEscherichia coliRNA polymerase β′ subunit
Autor/in / Beteiligte Person:	Stern, Beate ; Blichenberg, Arne ; Anne Marie Szilvay ; Helland, Dag E.
Link:	View record in OpenAIRE (Volltext) E-Journal im Bestand der UB Hagen? https://doi.org/10.1016/s0014-5793(00)02113-x
Zeitschrift:	FEBS Letters, Jg. 484 (2000-10-24), S. 43-47
Veröffentlichung:	Wiley, 2000
Medientyp:	unknown
ISSN:	0014-5793 (print)
DOI:	10.1016/s0014-5793(00)02113-x
Schlagwort:	Monoclonal antibody Protein Conformation Protein subunit Blotting, Western Molecular Sequence Data Biophysics Cross Reactions medicine.disease_cause Biochemistry Catalysis Sequence comparison Epitope Epitopes Structure-Activity Relationship chemistry.chemical_compound Structural Biology RNA polymerase Escherichia coli Genetics medicine Amino Acid Sequence Molecular Biology Peptide sequence Polymerase chemistry.chemical_classification Binding Sites Dose-Response Relationship, Drug biology Cross-reactivity Antibodies, Monoclonal DNA-Directed RNA Polymerases Cell Biology Molecular biology HIV Reverse Transcriptase Peptide Fragments Reverse transcriptase Amino acid Kinetics Protein Subunits Escherichia coli RNA polymerase chemistry Mutation HIV-1 biology.protein HIV-1 reverse transcriptase
Sonstiges:	Nachgewiesen in: OpenAIRE Rights: OPEN

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