CTP-dependent endogenous ADP-ribosylation of a 38 kDa protein in HL-60 cell membranes

Kato, Iwao ; Noda, Masatoshi ; et al.

In: FEBS letters, Jg. 271 (1990-10-01), Heft 1-2

Online unknown

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Incubation of membranes of human promyelocytic leukemia HL-60 cells with [32P]NAD led to ADP-ribosylation of several proteins including a 38 kDa protein by endogenous ADP-ribosyltransferases. The ADP-ribosylation of the 38 kDa protein was distinctly different from others on the basis of pH dependency and heat stability at 50 degrees C, suggesting that there are at least two endogenous ADP-ribosyltransferases. It was enhanced by CTP, but not affected by ATP, GTP and UTP, whereas it was inhibited by GTP gamma S. [alpha-32P]CTP bound to the 38 kDa protein immobilized on a nitrocellulose sheet, indicating that the 38 kDa protein which bound CTP is strongly ADP-ribosylated by an endogenous ADP-ribosyltransferase.

Titel:	CTP-dependent endogenous ADP-ribosylation of a 38 kDa protein in HL-60 cell membranes
Autor/in / Beteiligte Person:	Kato, Iwao ; Noda, Masatoshi ; Morinaga, Naoko
Link:	View record in OpenAIRE (Volltext) E-Journal im Bestand der UB Hagen? https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2121532
Zeitschrift:	FEBS letters, Jg. 271 (1990-10-01), Heft 1-2
Veröffentlichung:	1990
Medientyp:	unknown
ISSN:	0014-5793 (print)
Schlagwort:	Hot Temperature GTP' Cytidine Triphosphate Biophysics Endogeny Biology Biochemistry (HL-60 cell) chemistry.chemical_compound Structural Biology Enzyme Stability Genetics Humans Nucleotide heterocyclic compounds Molecular Biology Cells, Cultured chemistry.chemical_classification GTPγS Cell Membrane Cell Biology Hydrogen-Ion Concentration Molecular biology Membrane CTP chemistry Cell culture ADP-ribosylation NAD+ kinase Poly(ADP-ribose) Polymerases Cytosine
Sonstiges:	Nachgewiesen in: OpenAIRE Rights: OPEN

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