Hysteretic interaction of NADH and Mg2+ with mammalian NADH:CoQ reductase from beef heart

Tsartsidze, M.A. ; Lomsadze, B.A. ; et al.

In: FEBS Letters, , Heft 2, S. 268-270

Online unknown

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Preincubation of submitochondrial particles (SMP) from beef heart in a reaction mixture containing low concentrations of Mg2+ induces a time lag in the NADH:oxidase activity. Preconditioning of the SMP by NADH, but not by NAD+, prevents the Mg2+-related time lag. The data obtained show that there exists a tight binding site for Mg2+ regulating the rate of electron transfer from NADH to the natural acceptor. The ability of Mg2+ to form a catalytically inactive complex with the enzyme is regulated by NADH.

Titel:	Hysteretic interaction of NADH and Mg2+ with mammalian NADH:CoQ reductase from beef heart
Autor/in / Beteiligte Person:	Tsartsidze, M.A. ; Lomsadze, B.A. ; Dekanosidze, N.Z. ; Tushurashvili, P.R. ; Kekelidze, T.N. ; Inasaridze, N.P.
Link:	View record in OpenAIRE (Volltext) E-Journal im Bestand der UB Hagen?
Zeitschrift:	FEBS Letters, , Heft 2, S. 268-270
Veröffentlichung:	Published by Elsevier B.V.
Medientyp:	unknown
ISSN:	0014-5793 (print)
DOI:	10.1016/0014-5793(89)80542-3
Schlagwort:	inorganic chemicals Submitochondrial Particles Biophysics Mitochondrion Biochemistry Mitochondria, Heart Structural Biology NAD(P)H Dehydrogenase (Quinone) Genetics Animals Magnesium Submitochondrial particle Quinone Reductases Molecular Biology chemistry.chemical_classification Oxidase test biology NADH dehydrogenase Cell Biology Models, Theoretical NAD Kinetics Glycerol-3-phosphate dehydrogenase Enzyme chemistry biology.protein Cattle NAD+ kinase Respiratory chain, Enzyme regulation Oxidation-Reduction
Sonstiges:	Nachgewiesen in: OpenAIRE Sprachen: English Language: English Rights: OPEN

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