Electrostatic interactions across the dimer-dimer interface contribute to the pH-dependent stability of a tetrameric malate dehydrogenase

Mantzilas, Dimitrios ; Sirevåg, Reidun ; et al.

In: FEBS Letters, Jg. 553 (2003-10-02), S. 423-426

Online unknown

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Malate dehydrogenase (MDH) from the moderately thermophilic bacterium Chloroflexus aurantiacus (CaMDH) is a tetrameric enzyme, while MDHs from mesophilic bacteria usually are dimers. Using site-directed mutagenesis, we show here that a network of electrostatic interactions across the extra dimer-dimer interface in CaMDH is important for thermal stability and oligomeric integrity. Stability effects of single point mutations (E25Q, E25K, D56N, D56K) varied from -1.2 degrees C to -26.8 degrees C, and depended strongly on pH. Gel-filtration experiments indicated that the 26.8 degrees C loss in stability observed for the D56K mutant at low pH was accompanied by a shift towards a lower oligomerization state.

Titel:	Electrostatic interactions across the dimer-dimer interface contribute to the pH-dependent stability of a tetrameric malate dehydrogenase
Autor/in / Beteiligte Person:	Mantzilas, Dimitrios ; Sirevåg, Reidun ; Eijsink, Vincent G. H. ; Bjørk, Alexandra
Link:	View record in OpenAIRE (Volltext) E-Journal im Bestand der UB Hagen? https://doi.org/10.1016/s0014-5793(03)01076-7
Zeitschrift:	FEBS Letters, Jg. 553 (2003-10-02), S. 423-426
Veröffentlichung:	Wiley, 2003
Medientyp:	unknown
ISSN:	0014-5793 (print)
DOI:	10.1016/s0014-5793(03)01076-7
Schlagwort:	Models, Molecular Protein Denaturation Hot Temperature Protein Conformation Dimer Static Electricity Mutant Biophysics Biology Biochemistry Malate dehydrogenase Chlorobi chemistry.chemical_compound Bacterial Proteins Structural Biology Enzyme Stability Genetics Oligomerization Thermal stability Protein Structure, Quaternary Molecular Biology chemistry.chemical_classification Electrostatic interactions Thermophile Mutagenesis Chloroflexus aurantiacus Temperature Cell Biology Hydrogen-Ion Concentration biology.organism_classification Recombinant Proteins Protein Subunits Enzyme Amino Acid Substitution chemistry Chromatography, Gel Mutagenesis, Site-Directed Dimerization
Sonstiges:	Nachgewiesen in: OpenAIRE Rights: OPEN

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