The multiple roles for ATP in the Escherichia coli UvrABC endonuclease-catalyzed incision reaction

THIAGALINGAM, S ; GROSSMAN, L

In: The Journal of biological chemistry (Print), Jg. 268 (1993), Heft 24, S. 18382-18389

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The biochemical properties of the Escherichia coli UvrA tandem ATPase site mutants in nucleotide excision repair have been studied. In these and earlier studies it was found that ATP binding is required for protein-protein and nucleoprotein association reactions, whereas the dissociation reactions are driven by the hydrolysis of ATP. The self-association of UvrA to form the reactive dimeric species UvrA, is driven by nucleotide binding, but its dissociation from DNA requires ATP hydrolysis. Similarly, ATP binding drives those allosteric changes in DNA topology during UvrA,-nucleoprotein formation (Oh, E. Y., and Grossman, L. (1986) Nucleic Acids Res. 14, 8557-8571).

Titel:	The multiple roles for ATP in the Escherichia coli UvrABC endonuclease-catalyzed incision reaction
Autor/in / Beteiligte Person:	THIAGALINGAM, S ; GROSSMAN, L
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Zeitschrift:	The Journal of biological chemistry (Print), Jg. 268 (1993), Heft 24, S. 18382-18389
Veröffentlichung:	Bethesda, MD: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1993
Medientyp:	academicJournal
Umfang:	print, 37 ref
ISSN:	0021-9258 (print)
Schlagwort:	Biochemistry, molecular biology, biophysics Biochimie, biologie moléculaire, biophysique Biotechnology Biotechnologies Sciences biologiques et medicales Biological and medical sciences Sciences biologiques fondamentales et appliquees. Psychologie Fundamental and applied biological sciences. Psychology Biologie moleculaire et cellulaire Molecular and cellular biology Génétique moléculaire Molecular genetics Mutagenèse. Réparation Mutagenesis. Repair Bactérie Bacteria Enterobacteriaceae Enzyme Enzima Hydrolases ATP Activité enzymatique Enzymatic activity Actividad enzimática Adenosinetriphosphatase Association moléculaire Molecular association Asociación molecular DNA Escherichia coli In vitro Lésion Lesion Lesión Réparation Repair Reparación Site spécifique Site specificity Sitio específico DNA helicase UVM ABC nuclease
Sonstiges:	Nachgewiesen in: PASCAL Archive Sprachen: English Original Material: INIST-CNRS Document Type: Article File Description: text Language: English Author Affiliations: Johns Hopkins univ. school hyg. public health, dep. biochemistry, Baltimore MD 21205, United States Rights: Copyright 1994 INIST-CNRS ; CC BY 4.0 ; Sauf mention contraire ci-dessus, le contenu de cette notice bibliographique peut être utilisé dans le cadre d’une licence CC BY 4.0 Inist-CNRS / Unless otherwise stated above, the content of this bibliographic record may be used under a CC BY 4.0 licence by Inist-CNRS / A menos que se haya señalado antes, el contenido de este registro bibliográfico puede ser utilizado al amparo de una licencia CC BY 4.0 Inist-CNRS Notes: Molecular and cell biology

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